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干式恒温金属浴却十分接近的几

发布日期:2020-04-18 18:14  浏览次数:

*/?>F4 */?@>4 L)[email protected] J干式恒温金属浴)[email protected] *%,DFD K+-DAF4 *%,DGD4 =&[email protected] L)[email protected] 44 !胰凝乳蛋白酶 =&[email protected] */?DF64 */?DHA4 [email protected] I+$D: 44酶活性中心的必需基团有两种:一是结合基团( M&#, ,%"-?),其作用是识别底物并与之特异结合, 使底物与具有一定构象的酶形成复合物;另一是催化基团(’2.2+).&’ ,%"-?),其作用是影响底物中的某些化 学键的稳定性,催化底物发生化学反应,从而将其转变成产物。有些酶的必需基团同时兼有结合和催化两 种功能。除了酶活性中心(图 @D)内的必需基团之外,酶在活性中心以外也有必需基团。它们虽然不 直接参与催化作用,但却能维持酶的特殊的空间构象,称为酶活性中心外的必需基团。如酶的这些必需基 团被修饰,酶的空间结构会出现较大的改变,影响酶活性中心的形成,丧失催化活性。 "!第一篇 #生物分子的结构与功能 图 ! "#溶菌酶的活性中心 $、%、&、’、(、)为溶菌酶的底物(*$+) , 的 ,个 *乙酰氨基葡糖环, -!为溶菌酶的 -!位 +./,!0为溶 菌酶的 !0位 $12,均为该酶的催化基团。 +./-! 和 $12!0 催化 ’环的糖苷键断裂,使 (,)两个二聚体与 $、%、&、’四聚体分开。 $12"3" ,452"36 是该酶的结合基团 ##酶活性中心是由一级结构上可能相距较远,但在三维空间结构上却十分接近的几个氨基酸残基形成 的具有一定空间结构的区域。酶活性中心常常是具有三维空间结构的裂缝或裂隙( 7


589:78)。底物分子 (或一部分)结合到裂隙内并发生催化反应。此裂缝多为氨基酸残基的疏水基团形成的疏水“口袋”,深入 到酶分子内部。非极性基团聚在一起形成一个易与底物结合的环境,利于催化作用的发生。在此裂隙中 底物浓度可达很高。酶可由数十个或数百个氨基酸残基组成,而构成活性中心的氨基酸残基只是一小部 分,常常只占整个酶分子体积的 "; <0;。酶分子的催化部位常常只由 0个 <-个氨基酸残基构成。而 酶分子中大部分氨基酸残基作为支架用于形成酶分子的三维空间结构。图 !"显示了溶菌酶的活性中 心,该部位刚好能容纳一个六糖分子( *$+),$、%、&、’、(、)表示 ,个糖残基的位置。第四个糖残基 ’ 环由于空间限制作用由正常的椅式结构变成能(,) 量较高的半椅式构象,导致 ’(之间的糖苷键稳定性降低, 容易断裂。酶分子的 +./-! 和 $12!0 催化 ’环的糖苷键断裂,使 (、)二聚体与 $、%、&、’四聚体分开。 三、酶的结构与功能 ##(一)酶的一级结构、空间结构与酶的活性 ##酶的一级结构是酶发挥催化功能的结构基础。酶的一级结构改变可能使其催化功能发生一定的改 变。与酶活性密切相关的氨基酸序列是维持酶活性的关键。有相同催化功能的同一类酶,其活性中心的 一些氨基酸序列有极大的同源性。例如,胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶均属于胰蛋白酶家族,这 三种酶活性中心的氨基酸残基有 0!;的同源性,甚至二硫键的


位置亦相同。胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹 性蛋白酶的活性中心均含有 =85和 >:1残基(见第二章 #表 0?);而木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶的活性中心 则含有 &@1和 >:1残基。 ##酶的催化活性除了依赖于酶的一级结构,也与它的正确的空间构象密切相关。如胰蛋白酶、胰凝乳蛋 白酶和弹性蛋白酶的活性中心 =85残基附近都有一个立体的“口袋”状结构,被水解肽键羧基侧的氨基酸 侧链恰好落在这个口袋中。胰蛋白酶的口袋较深,底部含带负电的 $12"6A,可容纳底物的带正电的长侧 链 $5B或 [email protected],使 $5B或 [email protected]?,并由非极性氨基酸残基构 成,故可容纳侧链大的疏水性氨基酸和芳香族氨基酸,使其羧基端肽键被水解。弹性蛋白酶的袋口两侧均 第五章 &酶"! 为 !"#,对侧链大或长的残基的进入有阻碍作用,故该酶易水解侧链小的非极性氨基酸的羧基端肽键(图 $ %)。一些酶具有四级结构,四级结构完整时,酶的催化功能才可正常发挥。因此酶的特异的三维空间 结构是酶催化功能的基础。 图 $ %&胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶活性中心底物结合口袋 & &(二)酶的变构效应 & &关于血红蛋白的变构调节已在第二章涉及,生物体内许多酶也有类似的变构现象。细胞内一些中间 代谢物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合,使酶构象发生改变并影响其催化 活性,进而调节代谢反应速率,这种现象为变构效应( "##’()*+,-*..*-))。对酶催化活性的这种调节方式称 为变构调节("##’()*+,-+*/0#"),’1)。具有变构调节的酶被

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