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恒温金属浴主动转运过程

发布日期:2020-04-18 18:14  浏览次数:

!!上述氨基酸的恒温金属浴主动转运过程不仅存在于小肠黏膜细胞,类似的作用也存在于肾小管细胞及肌肉细胞 的细胞膜。这对于细胞浓集和利用氨基酸可能具有普遍意义。 三、肠内腐败作用 !!肠道中各种细菌占粪便重量的 456 78 59。肠道细菌的腐败作用(-:*%’;$#*&.+)是指食物中未被消化的 蛋白质(约占食物蛋白质的 9<)及未被吸取的氨基酸,在肠道细菌(主要是大肠杆菌)的作用下产生一系 列产物的过程。腐败作用是细菌本身对氨基酸及蛋白质的代谢作用。腐败作用的产物中有些有一定营养 价值,如维生素 =、泛酸、生物素、叶酸及维生素 >48 等。其他大多数腐败产物对人体有害,如胺类、酚类、吲 哚、硫化氢、氨等。 !!(一)胺的生成 !!肠道细菌的蛋白酶对未被消化的蛋白质、失活的酶及脱落上皮细胞等进行水解,产生氨基酸。氨基酸 再经脱去羧基即产生胺类( $(&+’,)。如组氨酸脱羧产生组胺,赖氨酸脱羧生成尸胺,酪氨酸脱羧生成酪 胺,色氨酸脱羧产生色胺等。组胺与尸胺有降压作用,酪胺及色胺有升压作用。胺类物质被吸取后,主要 在肝内进行分解转化而解毒。当肝功能不好时,胺类将进入脑内,抑制大脑功能,这可能与肝昏迷时出现 的神经症状有关。 氨基酸脱羧酶 A% %%?@% %%?BB@%%%%%%!A% %%?@8 % %%/@ 8 $ $$ /@ 8 !!!?B8 氨基酸! 胺 !!(二)酚类的生成 !!酪氨酸经脱羧基、脱氨基及氧化等作用,最后生成苯酚及对甲酚等有害物质。 B@ B@ B@ B@ $ $$$ $$$ $$$ $$ $ $$ * ** $ $$ $ $$ $ $$ $ $$ $ $$ !! !! !! $ $$ . .. . .. . .. . .. ?@8 $ $$ ?@8 $ $$ ?@6?@/@8 $ $$ ?@8 /@8?BB@ 酪氨酸 酪胺 对甲酚 苯酚 ! !(三)吲哚及甲基吲哚的生成 !!由色氨酸分解产生吲哚及甲基吲哚,二者是粪便臭味的主要来源。 #"!第二篇!物质代谢 $ $$ * ** ! ! % %%%% %% ! $#% $


#$&&# % %%$# % %%%% %% . .. % %% % %%%% %% . .. ’ . .. $ $$!!(四)硫化氢的产生 !!半胱氨酸在肠菌作用下,可分解成硫醇、硫化氢及甲烷等。 !!(五)氨的生成 !!肠道细菌对氨基酸的还原性脱氨基作用可产生氨( ())*+,()。此外,由血液扩散入肠腔的尿素及未 被吸取的精氨酸经细菌作用产生的尿素,都可经肠菌尿素酶的分解而产氨。 -% %%$#% %%$&&#% %%肠 !-% %%$#% % %%$&&# . "#’ . %# $ $$ "#% 肠菌 #% "% %%$&% %%"#%% %%!$&% . %"#’ %.#%& !!肠道内产生的氨主要在结肠吸取入血,是血氨的主要来源之一。由肠道吸取的氨运输至肝所合成的 尿素相当于正常人每天排出尿素总量的 /01。严重肝功能障碍的病人,因不能及时处理吸取入体内的氨 及其他毒性腐败产物,常发生肝昏迷。故对这类患者应采取措施,如控制蛋白质摄入量,抑制肠菌生长以 减少肠道氨的产生和吸取。 第三节!体内蛋白质的降解 !!人体内的蛋白质处于分解与合成的动态平衡之中,正常成人每日约更新整体总蛋白质量的 /2 3 %2。其中,主要为肌肉蛋白质的分解,其降说明放的氨基酸,约有 452 3 672再被用于合成新的蛋白质。 体内各种组织蛋白的更新速率很不一致,它们的半衰期相差很悬殊,更新速率快的蛋白质的半衰期仅为数 秒钟或几小时(如肝细胞中的某些酶,尤其关键酶);中等速率更新的蛋白质的半衰期约为 /7 8(如肝细胞 中的大部分蛋白质、血浆中的多种蛋白质等);也有一些组织蛋白质的更新速率较慢,其半衰期常超过数 月(如结缔组织中的胶原蛋白、核内的组蛋白等)。各种蛋白质更新率的调节机制目前尚不清楚。有研究 发现,富含脯、谷、丝及苏氨酸序列(称 9:;<顺序)模体的蛋白质,其半衰期都较短,这可能与其更新调控 机制有关。 !!催化组织细胞内蛋白质降解的酶为细胞内蛋白酶类和肽酶类。真核细胞组织蛋白降解的途径根据降 解部位的不同,可分为溶酶体途径和胞液途径两种。 一、组织蛋白降解的溶酶体途径 !!组织蛋白降解的溶酶


体途径无需 =<9的参与,故又称之为非 =<9依赖性蛋白质降解途径。通过这一 途径降解的蛋白质主要是一些膜结合蛋白、胞内长半衰期蛋白质及细胞外的蛋白质。溶酶体内含多种酸 性水解酶,溶酶体内的酸性环境与其膜上存在的质子泵有关。酸性水解酶包含有多种蛋白酶,称为组织蛋 白酶类(>(?@ABC,+C)。细胞内的蛋白质降解时,溶酶体先将有关蛋白质包裹入其中,进而体积扩大形成自 体吞噬空泡((D?*B@(E,> F(>D*GA),被包入的蛋白质即可在酶类的催化下水解,最终降解成游离氨基酸。细 胞外的蛋白质(如血液中的 HIH、胰岛素等)需与有关的质膜受体结合后,转入细胞内,再与溶酶体融合成 次级溶酶体,进而在溶酶体内降解。血液循环中的一些糖蛋白需先在唾液酸酶的作用下,使其糖链末端的 唾液酸基水摆脱下后,才被肝细胞质膜上有关受体识别、结合,并融入细胞溶酶体内,在酶促下降解。 第九章 !蛋白质的分解代谢!"! 二、组织蛋白降解的胞液途径 !!胞液中也有多种蛋白水解酶存在,一些蛋白质也能在胞液中经酶促降解成氨基酸。组织蛋白降解的 胞液途径有下列明显的特征:催化蛋白质水解需有 "#$参与,故此途径又被称为 "#$依赖性蛋白质降解 途径。这一途径中的蛋白水解酶类的最适 %&为 ’( ),称碱性蛋白酶类、通过此途径降解的蛋白质为异常 蛋白质(如氨基酸序列异常的蛋白质)及损伤(如被氧化)的蛋白质和细胞内短半衰期的蛋白质、蛋白质泛 素化是易被降解的标志。 !!泛素或称泛肽( *+,-*,.,/)是一种广泛存在于真核细胞中的耐热小分子肽( ’0肽,相对分子质量 ) 122),蛋白质与泛素结合称为泛素化(*+,-*,.,/,34.,5/):有 "#$存在时,在有关的三种酶(酶 6为泛素活 化酶,酶 7为泛素结合酶,酶 8为泛素蛋白质连接酶)催化下,泛素 9端的甘氨酸可被活化,与多个泛素 及底物蛋白质分子中赖氨酸残基的 ! :&7 以酰胺键结合,即泛素化。易于泛素化的蛋白质则易被碱性 蛋白酶水解。不同蛋白质泛素化的速率不同,蛋白质泛素化的难易取决于该蛋白质 :端氨基酸残基的 特点: :端为亮氨酸、苯丙氨酸、精氨酸等残基的蛋白质易泛素化; :端为蛋氨酸、丝氨酸等残基的蛋白 质泛素化慢。泛素化使蛋白质与多个泛素结合成一大分子。然后蛋白质在蛋白酶复合体(称蛋白酶体, %;5.<5=5><)内被降解,释出氨基酸及泛素。(图 ?6) 图 ? 6!蛋白质降解的胞液途径

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