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数显恒温金属浴锌指模体由氨基

发布日期:2020-04-18 18:14  浏览次数:

#锌指模体。数显恒温金属浴锌指模体由氨基端的 %个反向平行的 "折叠和羧基端 $个 !螺旋组成。在锌指结构 的 *端有两个相近的半胱氨酸,在 5端有一对相邻的组氨酸(或半胱氨酸),它们在空间上形成一个能 容纳 67% 8的洞穴,而且洞穴内的 67% 8能与这 9个氨基酸残基配位连接而形成手指样的形状(见第二章图 % $2)。!螺旋上的碱性氨基酸与 /*+大沟结合,由于重复出现的 !螺旋几乎连成一线,使含锌指结构 域的蛋白质与 /*+的结合非常牢固(图 $: ;)。由于锌指结构的氨基酸组成不同,尽管它们有相同的形 状但不同的锌指结合于各自特异的 /*+序列。 图 $: ;!锌指结构图 $: "!亮氨酸拉链 !! $碱性亮氨酸拉链(&<=>? @AB?>7A C>’’AD,&6EF)模体。碱性亮氨酸拉链可形成结合 /*+的二聚体结 构域。每个单体构成半个拉链,它具有形成 !螺旋的特点,其中每隔 3个氨基酸就有 $个亮氨酸或疏水氨 基酸,导致第 ;个亮氨酸或疏水氨基酸残基都在 !螺旋的同一侧出现。另一个单体可通过疏水键与它形 成二聚体,由于两分子 !螺旋的亮氨酸一侧形成二聚体的基础形同拉链而因此得名(图 $: ")。然而拉 "!!第三篇 $遗传信息的传递 链并非直接结合 !"#,而是蛋白质的氨基端富含能与 !"#结合的碱性氨基酸。若蛋白


质不形成二聚体 则碱性区对 !"#的亲和力明显降低。由此可见,碱性区和亮氨酸拉链是作为一个整体与 !"#结合的。 $$(%)转录活化结构域 $在真核生物中,由于蛋白质蛋白质的相互作用,使反式作用因子的调节变得 十分精密、复杂。完整的转录调节通常以复合物的方式来完成,这就意味着并非每个转录因子都需要与 !"#直接接触,但转录活化结构域成为反式作用因子中唯一必须具备的结构。这表明调节蛋白质的 !"# 结合结构域和转录活化结构域是独立的和非相互作用的。转录活化结构域有以下几种类型: !带负电荷 的 !螺旋结构域。它能与 &’"!复合物中某些通用因子或 ("#聚合酶 "结合,并有稳定转录起始复合 物的作用。 #富含谷氨酰胺的结构域。与启动子 )*盒结合的蛋白 +,-除了有锌指结构外,还有 .个参 与转录活化的区域。这


些转录活化区均富含谷氨酰胺,占该区域氨基酸总数的 %/0左右。 $富含脯氨酸 的结构域。由于脯氨酸的含量可高达 %10 2 310,该结构域很难形成 !螺旋。 %不规则的含有双性 !螺 旋和酸性氨基酸的结构域。 三、转录后的调控 $$由于真核细胞有胞质和胞核之分,基因的转录和翻译有了时空的差异,而且真核基因有外显子和内含 子之分,因此基因转录后的加工等的调节也是基因表达调控的一个重要方面。转录后的调控包括对转录 本的剪切、加尾及编辑等方面。 $$(一)初级转录本的加工 $$由于基因长度和性质的差异,初级转录本很不均一,因此被称为不均一核 ("#( 45("#)。从基因转 录出的初级转录本平均长度为 6 111个核苷酸,有些甚至大于 %1 111个核苷酸。 $ $-7初级转录本的 /8加帽、 38加尾和剪接(见第十三章)。 $ $ %7 ("#的编辑

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